Ziel und Hintergrund
Polyelektrolytmultischichten (PEM) sind durch die Pionierarbeiten von Decher (Thin Solid Films, 210/211, 831 (1992)) zu Anfang der neunziger Jahre bekannt geworden. Seither hat die Anzahl wissenschaftlicher Veröffentlichungen pro Jahr zu diesem Thema exponentiell zugenommen. PEM können in einfacher Weise auf fast jede Materialoberfläche und –form (Planarsubstrat, Fasern, Partikel, etc.) durch konsekutive Adsorption aus Polykation-(PK)- und Polyanion-(PA)-Lösungen aufgebracht werden. Verschiedene grundlagenorientierte Aspekte wie z.B. der Wachstumsmechanismus, Überkompensation, Aufenthaltsort der Gegenionen und die Frage “fuzzy” oder geordnete interne Struktur als auch anwendungsorientierte Aspekte wie z.B. Biokompatibilisierung von Oberflächen oder spezifische Schichtarchitekturen für optische, elektronische oder Sensoranwendungen sind für die Polymer- und Kolloid-Community von großem Interesse. Unsere Forschungsaktivitäten gehen im Zusammenhang mit PEM in drei Hauptrichtungen:
- Kontrollierte PEM-Abscheidung durch Variation der Parameter Konzentration, pH und Ionenstärke
- Herstellung orientierter PEM-Nanostrukturen durch Einbau von steifen Polyelektrolyte
- Wechselwirkung zwischen PEM mit Proteinen und mit chiralen Molekülen (Proteinaufenthaltsort, Proteinselektivität, Enantiospezifität).
Materialien und Methoden
Flexible und steife Polyelektrolyte (PEL) werden eingesetzt wie z.B. verzweigtes Poly(ethylenimin) (PEI, Mw = 750.000 g/mol), Poly(diallyldimethylammoniumchlorid) (PDADMAC, Mw = 250.000 g/mol), Poly(L-lysin) (PLL, Mw= 20.000-300.000 g/mol), Poly(acrylsäure) (PAC, Mw= 50.000 g/mol), Poly(vinylsulfat) (PVS, Mw= 160.000 g/mol, Poly(styrolsulfonat) (PSS, Mw= 5.000-1.000.000 g/mol) und poly(L-glutaminsäure) (PLG, Mw= 70.000 g/mol). Die konsekutive Abscheidung der Polyelektrolyte und die gebildeten PEM werden vor allem durch in-situ-ATR-FTIR-Spektroskopie (Fig. 1) unter Verwendung des SBSR-Konzepts (OPTISPEC, Zürich, Schweiz) charakterisiert. Polarisierte IR-Strahlung wird für dichroitische Messungen verwendet. AFM-Messungen werden im Non-Kontakt-Modus auf einem Ultramikroskop (Optisches und Rasterkraftmikroskop, SIS GmbH, Herzogenrath) durchgeführt.
- Abb. 1. In-situ-ATR-FTIR-Prinzip: Ein exponentiell gedämpftes abfallendes evaneszentes elektrisches Feld an der Grenzfläche vom optisch dichten/dünnen Medium wechselwirkt mit organischem Material auf dem dichteren Medium.
Einige Resultate
(1.) Abb. 2a zeigt die konsekutive Abscheidung von PEI/PAC mit Hilfe der in-situ-ATR-FTIR-Spektroskopie und Abb. 2b zeigt die abgeschiedene Menge in Abhängigkeit von verschiedenen pH-Einstellungen [1].
- Abb. 2a. in-situ-ATR-FTIR-Spektren zur konsekutiven PEI/PAC-Abscheidung (c = 0.01 M, pH = 9 (PEI) 4 (PAC)) aus Lösungen auf Si-ATR-Kristallen.
- Fig. 2b. Adsorbierte Mengen von PEM-PEI/PAC auf Si-ATR-Kristallen in Abhängigkeit des Adsorptionsschritts x
(2.) Abb. 3 zeigt Oberflächenmorphologien von PEM-5 aus PLL/PVS (AFM-Bilder, 2 x 2 µm2, Topographie), welche unter Variation von Substrattextur, Konformation und Molekulargewicht von Poly(L-lysin) PLL abgeschieden wurden [2, 3].
- Fig. 3a: alpha-helikales PLL-205.00, untexturiertes Substrat
- Fig. 3b: alpha-helikales PLL-205.00, texturiertes Substrat
- Fig. 3c: Zufallsknäuel-PLL-205.00, texturiertes Substrat
- Fig. 3d: alpha-helikales PLL-25.700, texturiertes Substrat
(3.) Abb. 4a zeigt eine typische Proteinsorptionsserie am PEM-5 aus PEI/PAC und Abb. 4b zeigt den signifikanten Abfall der adsorbierten Menge mit ansteigender PEM-Schichtdicke, aus dem eher Adsorption an der Oberfläche als Migration in die PEM-Volumenphase hervorgeht [4].
- Abb. 4a. Typische in-situ-ATR-FTIR Spektren aufgenommen während der HAS-Adsorption an PEM-5 aus PEI/PAC (pH = 9/4, c = 0.01 M) bei t = 5 –120 min (von unten nach oben).
- Abb. 4b. Proteinsorptionskinetik an PEM-5, PEM-7, PEM-9 und PEM-11 anhand der Auftragung der Amid-I-Integrale gegen die Zeit.
Abb. 5 zeigt die hohe Selektivität von PEM aus PEI/PAC zu einem der Proteine einer Mischung aus Lysozym (LYZ)/Concanavalin A (COA) unter Variation des PEL der Außenschicht und des pH-Werts [5].
- Abb. 5. ATR-FTIR-Spektren von Proteinschichten adsorbiert aus Mischlösungen von LYZ and COA (1 mg/ml) an PEM-5 oder PEM-6 bei pH= 4 oder 7.3 (links) und die vorgeschlagenen Szenarien (rechts).
Literatur
[1] M. Müller, J. Meier-Haack, S. Schwarz, H.M. Buchhammer, K.J. Eichhorn, A. Janke, B. Keßler, J. Nagel, M. Oelmann, T. Reihs, K. Lunkwitz, J. Adhesion, 80(6), 521-548 (2004)
[2] M. Müller, B. Kessler, K. Lunkwitz, J. Phys. Chem., 107 (32), 8189-8197 (2003)
[3] M. Müller, W. Ouyang, B. Keßler, Intern. J. Polymer. AC, 12, 1-11 (2007)
[4] M. Müller, B. Keßler, W. Ouyang, Z.Phys.Chem., 221 127-138 (2007)
[5] M. Müller, B. Keßler, N. Houbenov, K. Bohata, Z. Pientka, E. Brynda, Biomacromolecules, 7(4), 1285-1294 (2006)
